Cara Kerja Enzim, Pengertian dan Faktor yang Mempengaruhinya – Dalam tubuh manusia terdapat beberapa peran enzim didalamnya. Apa pengertian enzim itu? Bagaimana cara kerja pada enzim? Apa saja faktor yang mempengaruhi enzim? Enzim dapat diartikan sebagai senyawa protein yang berguna dalam sistem makhluk hidup biologi sebagai katalisator dalam reaksi kimia. Untuk itu enzim dalam sistem biologi yang digunakan sebagai katalisator dapat dinamakan dengan “Biokatalisator”. Seperti yang te;ah kita ketahui bahwa dalam enzim terdapat unsur katalisator didalamnya. Apa itu katalisator? Katalisator ialah zat dalam reaksi kimia agar dipercepat, tetapi hasil akhir reaksinya tidak terpengaruh atau kesetimbangan reaksinya tidak berubah. Bahkan dalam reaksi tersebut tidak disertai dengan enzim, sehingga tidak berubah dan bentuknya tetap. Mekanisme Kerja Enzim Seperti yang kita ketahui bahwa enzim memiliki peran yang sangat penting dalam tubuh manusia. Bahkan enzim tersebut berpengaruh terhadap sistem metabolisme tubuh. Didalam tubuh kita terdapat beribu ribu sel, bahkan jumlahnya sekitar 100 triliun untuk kategori manusia dewasa. Dalam sel tersebut terdapat reaksi kimia yang mendukung kelangsungan hidup organisme lain. Sel ini melakukan reaksi dengan didukung oleh enzim sebagian besarnya. Pada kesempatan kali ini saya akan menjelaskan tentang cara kerja enzim, pengertian enzim, dan faktor yang mempengaruhi enzim. Untuk lebih jelasnya dapat anda simak di bawah ini. Definisi enzim ialah protein dalam beberapa sel organisme yang sifatnya khusus. Enzim tersusun oleh serangkaian rantai asam amino panjang yang diolah oleh ikatan peptida secara bersama sama seperti halnya protein lainnya. Peran enzim sangat penting untuk mengendalikan sejumlah reaksi kimia yang terjadi dalam tubuh. Cara kerja pada enzim tersebut disesuaikan dengan jenis enzim dalam sel tubuh. Contohnya reaksi kimia tertentu yang ditanggung oleh enzim tertentu. Baca juga Pengertian Tulang Pipih dan Jenis Jenisnya Beserta Fungsi Berdasarkan pengertian enzim tersebut dapat kita peroleh kesimpulan bahwa dalam tubuh manusia terdapat sistem metabolisme yang berhubungan dengan beberapa enzim secara sebagian besar. Misalnya proses pernapasan atau pencernaan. Kemudian sebagian lainnya berhubungan dengan proses pembekuan darah dalam menyembuhkan luka. Masuknya enzim pada dasarnya masih termasuk dalam protein, karena cara kerja enzim tersebut unik dan hanya zat tertentu saja yang berpengaruh. Misalnya reaksi enzim protesa kepada protein hingga dapat merubahnya menjadi asam amino. Para ilmuan telah mengidentifikasi keberadaan enzim pada abad ke 19 awal. Mereka menemukan sebuah enzim dikala itu ketika terjadi sekresi perut dalam proses mencerna daging. Cara kerja pada enzim tersebut berlanjut hingga kelenjar ludah dapat mengubah zat tepung menjadi gula. Definisi enzim tersebut semakin diteliti ketika Louis Pasteur melakukan kajian alhokol yang dibentuk dalam fermentasi gula. Kemudian hal hal yang berhubungan dengan enzim semakin ditelaah lebih mendalam dalam dunia ilmu pengetahuan. Cara Kerja Enzim Enzim dalam melakukan tugasnya dipengaruhi oleh suatu katalis yakni laju reaksi kimia akan semakin meningkat menggunakan enzim tanpa dipengaruhi oleh reaksi kimia atau ikut bereaksi. Untuk itu laju reaksi dapat ditingkatkan dengan melakukan cara kerja pada enzim secara umum. Enzim tersebut memiliki cara kerja yang berupa teori kecocokan yang terinduksi serta teori gembok dan anak kunci. Adapun penjelasan masing masing teori yaitu sebagai berikut Lock and Key Theory Teori Gembok dan Kunci Cara kerja enzim yang pertama ialah menggunakan teori gembok dan kunci atau lock and key theory. Teori ini pertama kali disampaikan pada tahun 1898 oleh Fischer. Enzim diibaratkan seperti gembok yang dapat mengikat substrat dan didalamnya mengandung bagian kecil. Didalam enzim terdapat bagian sisi aktif yakni bagian yang berhubungan dengan substrat. Kemudian substrat diibaratkan seperti kunci sehingga berhubungan dengan sisi enzim yang aktif. Gambar Teori Gembok dan Kunci Dalam Mekanisme Enzim Dalam susunan enzim tidak hanya terdapat bagian sisi aktif saja, melaikan terdapat sisi alosterik juga. Apa itu sisi alosterik? Sisi alosterik ialah bagian sisi enzim yang berguna untuk menurunkan dan meningkatkan cara kerja pada enzim, maka dari itu sisi ini diumpamakan sebagai saklar. Enzim akan mengalami perubahan konfigurasi jika sisi alosteriknya berhubungan dengan inhibitor penghambat, sehingga menyebabkan berkurangnya aktivitas yang dilakukan. Tetapi enzim akan kembali aktif, apabila sisi alosteriknya berhubungan dengan zat penggiat aktivator. Baca juga Pengertian Saraf Simpatik dan Parasimpatik Beserta Perbedaan Induced Fit Theory Teori Kecocokan yang Terinduksi Cara kerja enzim selanjutnya menggunakan teori kecocokan yang terinduksi atau induced fit theory. Dalam teori ini terdapat pernyataan bahwa enzim memiliki sisi aktif yang bentuknya fleksibel. Maka dari itu ketika sisi enzim yang aktif dimasuki oleh substrat maka akan membentuk komplek karena substrat diselimuti oleh sisi aktif yang bentuknya telah dimodifikasi. Ketika kompleks telah melepaskan produk maka bentuknya lepas karena enzim tidak aktif. Dengan begitu enzim akan dipengaruhi lagi oleh substrat yang bereaksi. Gambar Teori Kecocokan yang Terinduksi Dalam Mekanisme Enzim Cara kerja pada enzim dapat diperjelas melalui alur mekanisme seperti dibawah ini Energi aktivasi yang diturunkan untuk membentuk lingkungan transisi yang terstabilisasi seperti cara pengubahan substrat. Eenergi transisi yang diminimalkan dengan membentuk distribusi muatan lingkungan reaksi yang berlawanan, namun substart tersebut tidak diubah bentuknya. Menggunakan lintasan reaksi yang dibentuk secara alternatif. Membuat substart bereaksi dengan menggiringnya menuju orientasi sehingga reaksi entropi diturunkan. Enzim memiliki bagian akrif yang berguna sebagai katalis dengan bentuk gugus prostetik yang cukup spesifik berdasarkan cara kerja enzim. Maka dari itu akan bereaksi kepada molekul yang bentuknya hanya spesifik saja. Kejadian ini membuat langkah langkah hipotesis yang dilakukan oleh beberapa ahli yang menjelaskan bahwa enzim memiliki teori berdasarkan Emil Fischer dengan nama teori gembok dan kunci serta teori berdasarkan Daniel Kashland dengan nama teori kecocokan yang terinduksi. Faktor yang Mempengaruhi Enzim Cara kerja pada enzim juga dipengaruhi oleh beberapa faktor, misalnya keadaan lingkungan seperti halnya dalam protein lain. Enzim akan mengalami gangguan kerja jika kondisinya tidak sesuai. Adapun beberapa faktor pada enzim yaitu meliputi Temperatur Faktor yang mempengaruhi enzim pertama ialah temperatur. Agar enzim dapat bereaksi secara optimal biasanya membutuhkan rentang temperatur tertentu. Enzim akan terdenaturasi rusak jika temperaturnya tinggi seperti sifat umum dalam protein lainnya. Dalam hal ini terdapat perubahan struktur enzim dan tidak dapat berfungsi kembali karena rusak. Kemudian enzim akan berada dalam keadaan tidak aktif inaktif jika temperaturnya rendah. Tetapi jika temperaturnya mengalami kenaikan yang sesuai maka cara kerja enzim akan seperti semula dan dapat kembali bekerja. Seluruh enzim dapat bekerja secara optial jika memperoleh keadaan temperatur yang lebih spesifik. Baca juga Pengertian dan Proses Metagenesis Menurut Para Ahli pH Faktor pada enzim selanjutnya ialah pH. pH tersebut cukup berpengaruh terhadap cara kerja enzim. Untuk itu pH harus dalam kondisi yang spesifik ketika enzim melakukan pekerjaannya. Hal ini brhubungan dengan lokasi pekerjaan enzim sebuah substrat. Pekerjaan enzim pada umumnya memiliki nilai optimum pH sekitar 6 sampai 8. Jika lingkungan pH berubah maka struktur enzim akan terganggu, terutama di bagian ikatan hidrogennya. Maka dari itu kondisi enzim akan inaktif jika pH dalam enzim tersebut memiliki keadaan yang tidak sesuai. Maka dari itu pH harus dalam kondisi yang spesifik, sehingga sel lain disekitar enzim tidak akan rusak. Sekian penjelasan mengenai cara kerja enzim, pengertian enzim dan faktor yang mempengaruhi enzim. Enzim sendiri memiliki pengertian ialah protein dalam beberapa sel organisme yang sifatnya khusus. Semoga artikel ini dapat menambah ilmu anda dan terima kasih telah membaca materi enzim di atas.

Kerja enzim dipengaruhi oleh faktor lingkungan, yaitu sebagai berikut. Suhu Pada suhu yang lebih tinggi, kecepatan molekul substrat meningkat, sehingga pada saat bertumbukan dengan enzim, energi molekul substrat berkurang. Hal ini memudahkan terikatnya molekul substrat pada sisi aktif enzim. Aktivitas enzim meningkat dengan meningkatnya suhu sampai pada titik tertentu. Pada beberapa enzim, peningkatan suhu sampai 40° C diiringi dengan peningkatan kecepatan reaksi. Hal ini berhubungan dengan meningkatnya energi kinetik pada molekul substrat dan enzim. Pengaruh suhu T pada kecepatan reaksi dapat dijelaskan melalui suatu koefisien suhu Q10. Grafik pada menunjukkan hubungan suhu dan kecepatan reaksi enzim. Berdasarkan grafik tersebut, jika dipilih sembarang suhu T misalnya sebesar 20° C pada suatu kecepatan reaksi enzim tertentu, Q10 adalah sebagai berikut. Koefisien suhu Q10 = 2 di atas menunjukkan bahwa kecepatan reaksi enzim meningkat dua kalinya setiap peningkatan suhu 10°C. Namun, tidak berarti bahwa peningkatan kecepatan reaksi berlangsung tidak terbatas. Seperti terlihat pada grafik, kecepatan enzim mengkatalis reaksi mencapai suatu puncaknya pada suhu tertentu. Suhu ini disebut suhu optimum suatu reaksi. Pada grafik dapat dilihat bahwa suhu optimum reaksi yang dikatalis enzim adalah40° C. Di atas suhu tersebut, produk yang dihasilkan menurun. Peningkatan suhu di atas suhu optimum menyebabkan putusnya ikatan hidrogen dan ikatan lain yang merangkai molekul enzim, sehingga enzim mengalami denaturasi. Suhu Optimum Enzim Denaturasi adalah rusaknya bentuk tiga dimensi enzim yang menyebabkan enzim tidak dapat lagi berikatan dengan substratnya Gambar Denaturasi menyebabkan aktivitas enzim menurun atau hilang. Denaturasi umumnya bersifat irréversible tidak dapat kembali. Namun, enzim-enzim yang langka seperti RNAase dapat mengalami renaturasi setelah mengalami denaturasi. Renaturaslfadalah kembalinya bentuk enzim yang rusak ke bentuk sebelum rusak. Denaturasi Enzim - Pemanasan dengan suhu tinggi mengubah struktur enzim dan merusak sis aktif enzim pH Derajat keasaman pH juga mempengaruhi aktivitas enzim. Perubahan kondisi asam dan basa di sekitar molekul enzim mempengaruhi bentuk tiga dimensi enzim dan dapat menyebabkan denaturasi enzim. Setiap enzim memiliki pH optimum. Sebagai contoh, pepsin enzim yang bekerja di dalam lambung memiliki pH optimum sekitar 2 sangat asam, sedangkan amilase enzim yang bekerja di mulut dan usus halus memiliki pH optimum sekitar 7,5 agak basa. pH optimum pada beberapa jenis enzim Aktivator dan Inhibitor Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim dengan substratnya. Contoh aktivator adalah ion klorida yang berperan dalam aktivitas amilase dalam saliva. Sebaliknya, inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan substratnya. Contoh inhibitor adalah ion sianida. Ion sianida menutupi sisi aktif enzim yang terlibat dalam respirasi. Inhibitor Enzim Inhibitor kompetitif dan inhibitor non kompetitif Ada dua macam inhibitor enzim, yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor non-kompetitif. Inhibitor kompetitifInhibitor kompetitif adalah molekul penghambat yang cara kerjanya bersaing dengan substrat untuk mendapatkan sisi aktif enzim. Contohnya, sianida bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan hemoglobin dalam rantai respirasi terakhir. Inhibitor kompetitif dapat diatasi dengan cara penambahan konsentrasi substrat. Inhibitor non-kompetitif Inhibitor non-kompetitif adalah molekul penghambat enzim yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada luar sisi aktif, sehingga bentuk enzim berubah, dan sisi aktif tidak dapat berfungsi. Inhibitor ini tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat. Konsentrasi Enzim Konsentrasi enzim juga mempengaruhi kecepatan reaksi. Semakin besar konsentrasi enzim semakin cepat pula reaksi yang berlangsung. Dengan kata lain, konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi. Pengaruh konsentrasi enzim terhadap kecepatan reaksi Sisi aktif suatu enzim dapat digunakan berulang kali oleh banyak substrat. Substrat yang berikatan dengan sisi aktif enzim akan membentuk produk. Pelepasan produk menyebabkan sisi aktif enzim bebas untuk berikatan dengan substrat lainnya. Oleh karenanya hanya dibutuhkan sejumlah kecil enzim untuk mengkatalis sejumlah besar substrat. Konsentrasi Substrat Bila jumlah enzim dalam keadaan tetap, kecepatan reaksi akan meningkat dengan adanya peningkatan konsentrasi substrat. Namun, pada saat sisi aktif semua enzim bekerja, penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzim lebih lanjut. Kondisi ini disebut konsentrasi substrat pada titik jenuh atau disebut dengan kecepatan reaksi telah mencapai maksimum Vmax. Pengaruh konsentrasi substrat terhadap kecepatan reaksi Banyaknya molekul substrat yang diubah menjadi produk oleh enzim sangat bervariasi. Jumlah pergantian substrat adalah banyaknya molekul substrat yang dapat diubah menjadi produk oleh satu molekul enzim selama satu menit. Pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim dapat diketahui langsung dengan melakukan. Substrat yang digunakan berupa hidrogen peroksida H2O2. Hidrogen peroksida alami merupakan produk sampingan yang tidak diinginkan dari metabolisme aerob, misalnya pemecahan asam amino dan asam lemak. Hidrogen peroksida merupakan senyawa yang sangat reaktif dan dapat merusak sel. Oleh karenanya hidrogen peroksida dikumpulkan di dalam peroksisom, kemudian didegradasi oleh katalase. Katalase mendegradasi hidrogen peroksida menjadi air H2O dan oksigen O2 dengan reaksi sebagai berikut. 2H2O2 -> 2H2O + O2 Faktor-Faktor Yang Mempengaruhi Kerja Enzim – Sudah tahukah anda apa itu enzim? Enzim merupakan molekul komplek berbasis protein yang dihasilkan oleh sel-sel di dalam tubuh. Enzim dapat juga diartikan sebagai protein yang bertindak sebagai katalis dan bertanggung jawab dalam laju dan kekhususan yang tinggi dari satu atau lebih reaksi biokimia ekstraselular dan kerjanya enzim akan membentuk kompleks enzim-substrat. Setiap enzim bisanya ikut terlibat dalam berbagai reaksi biokimia dan dapat mempengaruhi reaksi kimia tertentu. Enzim juga memiliki peran sebagai katalik organic, dan mempercepat kecepatan reaksi yang tidak ada enzim maka reaksi kimia akan terjadi sangat lambat. Bahkan berbagai reaksi juga tidak akan terjadi jika di dalam tubuh tidak terdapat enzim. Perlu anda ketahui bahwa enzim dapat meningkatkan kecepatan reaksi kimia sampai berkali-kali lipat. Zat kimia yang ada pada awal proses biokimia disebut dengan substrat yang akan mengalami perubahan kima membentuk produk akhir. Konsentrasi substrat ini atau enzim tersbut dapat berdampak pada aktivitas Yang Mempengaruhi Kerja EnzimBerikut ini merupakan Faktor-Faktor Yang Mempengaruhi Kerja Temperatur suhuEnzim memiliki sifat termolabil, yang artinya aktivitas enzim selau dipengaruhi oleh suhu. Aktivitas tersebut akan terus meningkat sampai dengan batas suhu tertentu. Batas suhu dinamakan dengan suhu optimum, ketika enzim berada di bawah suhu optimum maka kerja enzim akan Juga 3 Adaptasi Tumbuhan - Pengertian, Ciri dan Contohnya LengkapKenaikkan suhu akan meningkatkan aktivitas enzim. Akan tetapi, jika suhu melebihi batas optimum maka enzim akan mengalami denaturasi atau kerusakan. Sehingga hal tersbut dapat menyebabkan enzim tidak akan berfungsi sebagai katalis lagi. Contohnya enzim yang dimiliki manusia mempunyai suhu optimum 350C – 450C, sedangkan enzim pada bakteri yang hidup di dalam air panas mempunyai suhu optimum 700C atau bahkan Derajat keasaman pHDikarenakan molekul enzim umumnya merupakan protein globular, maka bentuk dan juga fungsinya dapat dipengaruhi oleh perubahan pH cairan yang ada di sekitarnya. Enzim mempunyai kadar pH yang dapat bersifat asam ataupun basa. Namun, terdapat beberapa enzim yang memiliki pH optimum antara 6-8. Apabila pH berubah akan mengakibtakan sisi aktif enzim berubah keefektifannya dalam membentuk kompleks enzim-substrat. Hal tersebut daoat menghalangi terikatnya substrat pada sisi aktif enzim. Selain itu apabila pH berubah juga dapat mengakibatkan proses denaturasi kerusakan pada suhu dapat meningkatkan laju tumbukan yang terjadi antara enzim dengan molekul substrat, sehingga dapat meningkatkan laju pembentukkan kompleks enzim substrat serta dapat meningkatkan kecepatan Konsentrasi enzim dan substratPada saat konsentrasi enzim membesar akan meningkatkan kecepatan reaksi. Peningkatan kecepatan reaksi tersebut akan terus bertambah sehingga tercapai kecepatan konstan. Kecepatan tersebut dapat dicapai ketika semua substrat telah diikat oleh enzim. Konsentrasi pada enzim berbanding lurus dengan kecepatan substrat yang bertambah dalam suatu reaksi akan meningkatkan kecepatan reaksi apabila jumlah enzim dalam reaksi tersebut meningkat. Akan tetapi, saat semua sisi aktif enzim sedang bekerja, maka penambahan konsentrasi subtract tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi. Keadaan tersebutlah yang menunjukkan bahwa kecepatan reaksi telah mencapai titik maksimum. Kecepatan reaksi aakan terus bertambah dan meningkat hingga mencapai kecepatan konstan yaitu apabila semua enzim telah mengikat Zat-zat penggiat activatorZat penggiat yatu molekul atau zat yang memiliki fungsi sebagai pemacu atau pemercepat reaksi enzim. Contoh dari zat penggiat activator yaitu garam-garam dari logam alkali dalam kondisi encer 2%-5%, serta ion logam seperti Ca, Ni, Mg, Mn, dan Cl. Contoh inilah yang dapat menjadi Faktor-Faktor Yang Mempengaruhi Kerja Zat penghambat inhibitorZat penghambat merupakan suatu molekul yang dapat menghambat aktivitas enzim. Inhibitor enzim dapat dibagi menjadi dua, yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor kompetitif, yaitu molekul penghambat kerja enzim yang dapat bekerja dengan cara bersaing dengan sisi aktif enzim. Inhibitor kompetitif atau dapat juga disebut dengan inhibitor irreversible akan berikatan dengan sangat kuat pada sisi aktif enzim. Pengikat ini akan berlangsung secara bolak balik sehingga persentase penghambat untuk tingkat inhibitor yang tetap menjadi berkurang apabila substratnya bertambah. Jadi, inhibitor kompetitif dapat dihilangkan dengan cara menambah konsentrasi substratnya. Sebagai contoh yaitu melibatkan enzim yang paling berlimpah, riboluse bifosfat karboksilase, enzim –penambat CO2 pada C3 fotosintesis, dalam proses tersebut molekul-molekul O2 bersaing dengan molekul-molekul CO2 untuk sisi aktif. Contoh lainnya yakni sianida yang terlarut dalam darah bersaing dengan oksigen dengan tujuan untuk berikatan dengan sisi aktif nonkompetitif, yaitu inhibitor yang terikat pada sisi alosetrik enzim selain sisi aktif enzim. Inhibitor nonkompetitif dapat juga disebut dengan molekul penghambat kerja enzim yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada luar sisi aktif enzim. Hal inilah yang dapat menyebabkan sisi aktif enzim berubah dan tidak dapat berfungsi kembali, sehingga substrat tidak dapat berikatan dengan sisi aktif enzim. Inhibitor jenis ini tidak dapat dihilangkan meskipun dengan menambahkaan substrat. Ag+, Hg2+, dan Pb2+ dapat dilihat sebagai contoh dari inhibitor Juga [Lengkap] Cara Kerja Enzim Pada Proses Metabolisme TubuhDemikian pembahasan mengenai Faktor-Faktor Yang Mempengaruhi Kerja Enzim. Dapat kita ketahui bahwa banyak faktor yang ternyata dapat mempengaruhi kerja enzim, diantaranya suhu, tingkat keasaman pH, zat penggiat, zat penghambat, serta konsentrasi enzim dan substrat. Semoga uraian tersebut dapat digunakan sebagai referensi dan bermanfaat bagi kita juga

Daftar isi1. Temperatur 2. Tingkat Keasaman atau Ph3. Konsentrasi Substrat4. Konsentrasi Enzim5. Inhibitor Enzim6. AktivatorEnzim adalah sebuah senyawa kimia jenis protein yang berfungsi sebagai katalisator. Enzim sangat diperlukan oleh tubuh terutama untuk proses metabolisme. Oleh sebab itu hal-hal berikut ini penting untuk diperhatikan karena akan berpengaruh terhadap aktivitas enzim. 1. Temperatur Enzim merupakan molekul protein yang sangat bergantung pada keadaan lingkungan sekitar. Sehingga perubahan temperatur akan sangat berpengaruh terhadap proses kinerja enzim. Suatu enzim akan bekerja secara maksimal ketika berada di suhu yang terbaik. Jika terlalu rendah maka enzim akan bergerak lebih lambat dan membutuhkan waktu yang lama untuk bereaksi. Namun apabila suhu terlalu tinggi maka enzim akan terdenaturasi sehingga aktivasi katalisnya tidak dapat berfungsi lagi. Suhu yang optimal untuk enzim tergantung pada jenis mikroorganisme. Rata-rata enzim akan bekerja dengan baik pada suhu 20-50 °C. Namun ada juga enzim yang bekerja dengan suhu antara 50-80 °C yaitu enzim golongan hipertermozim. 2. Tingkat Keasaman atau PhSelain suhu, tingkat keasaman atau derajat Ph akan berpengaruh terhadap cara kerja enzim. Hal tersebut dikarenakan di dalam struktur enzim terdapat interaksi ionik yang dapat menstabilkan enzim yang membantu enzim untuk mengenali substratnya. Pada umumnya enzim akan bekerja secara maksimal apabila berada pada tingkat keasaman normal yaitu antara 6-8. Ada beberapa enzim yang bekerja dengan tingkat keasaman yang tinggi seperti enzim pepsin di lambung. Enzim tersebut bekerja pada Ph 2. Namun kinerja enzim akan terganggu apabila Ph terlalu besar. Hal tersebut akan menghambat interaksi non kovalen sehingga enzim menjadi tidak stabil dan mengalami denaturasi. 3. Konsentrasi SubstratBesar kecilnya substrat juga kab berpengaruh terhadap aktivitas enzim terutama pada kecepatan reaksinya. Semakin rendah konsentrasi substrat maka akan semakin lambat laju reaksi dan begitu sebaliknya. Laju reaksi akan terus bertambah hingga memperoleh laju konstan. Hal tersebut terjadi apabila seluruh substrat telah terikat dengan seluruh sisi aktif enzim. Terdapat beberapa enzim yang hanya dapat dengan molekul substratnya yang khusus. Hal tersebut terjadi apabila terjadi perbedaan derajat stereospesifitas pada enzim. 4. Konsentrasi EnzimKonsentrasi enzim akan berpengaruh terhadap laju reaksi. Hubungan konsentrasi enzim dengan laju reaksi adalah berbanding lurus. Artinya adalah apabila semakin tinggi tinggi tingkat konsentrasi enzim maka akan semakin cepat laju reaksi dan semakin rendah konsentrasi enzim maka laju reaksi akan melambat. 5. Inhibitor EnzimInhibitor adalah senyawa penghambat yang dapat menghentikan proses reaksi enzim dan substrat. Inhibitor terbagi menjadi dua jenis yaituInhibitor KompetitifInhibitor kompetitif akan terjadi apabila terdapat suatu molekul yang terkait dengan sisi aktif enzim selain substrat. Struktur kimia dari inhibisi ini mirip dengan substrat sehingga dapat terkait satu sama lain dengan enzim. Namun adanya inhibisi ini akan menghambat substrat sehingga reaksi akan berhenti. Inhibitor non-KompetitifInhibitor non-kompetitif adalah senyawa molekul yang menempel pada sisi alosterik yaitu bagian selain sisi aktif enzim. Akibatnya enzim dan substrat tidak dapat berkaitan. Struktur kimia dari inhibitor non-kompetitif berbeda bahkan tidak mirip dengan substrat6. AktivatorAktivator merupakan kebalikan dari inhibitor yakni senyawa yang dapat mendukung kerja enzim. Adanya aktivator akan mempercepat kinerja enzim. Contoh zat yang merupakan aktivator logam alkali tanah, K, dan Co.

Sponsors Link Enzim merupakan sebuah senyawa protein yang memiliki fungsi sebagai katalisator terhadap reaksi-reaksi kimia di dalam sistem biologis. Kemampuan katalitik yang terdapat pada enzim sangatlah besar, tidak heran jika enzim dapat mempercepat sebuah reaksi hingga satu juta kali lebih cepat dibandingkan dengan reaksi tanpa dalam tubuh enzim berperan dalam proses metabolisme. Saat aktivitas atau produksi enzim terganggu, maka proses metabolisme juga mengalami ada beberapa faktor yang dapat mempengaruhi kerja enzim. Mulai dari suhu, konsentrasi substrat, konsentrasi enzim, tingkat keasaman pH, aktivator dan penjelasan lebih lanjut, mari disimak penjelasannya di bawah ini!1. SuhuHampir sebagian besar enzim dapat bekerja dengan optimal pada suhu yang tidak terlalu panas ataupun terlalu dingin. Di dalam tubuh misalnya, enzim dapat bekerja dengan sangat baik saat tubuh manusia berada di suhu 36,5 derajat umum enzim bekerja dengan optimal saat berada di suhu 30-40 derajat celcius. Jika suhu di sekitar lingkungan enzim mengalami penurunan, meskipun dalam jumlah sedikit, maka kerja atau aktivitas enzim cendrung mengalami tersebut diakibatan dari energi kinetik yang rendah sehingga enzim bergerak lambat dan tidak terlalu sering apabila suhu di sekitar enzim terlalu tinggi dapat menyebabkan enzim mengalami denaturasi yakni perubahan struktur kimia enzim yang berdampak rusaknya enzim sehingga tidak dapat melakukan fungsi atau aktif yang dimiliki enzim tidak dapat mengikat substrat sehingga tidak akan ada reaksi yang Konsentrasi SubstratKonsentrasi substrat juga mempengaruhi kinerja dari suatu enzim. Kerja enzim akan mengalami peningkatan apabila konsentrasi substrat mengalami penurunan. Begitupun sebaliknya, jika konsentrasi substrat terlalu tinggi atau banyak, maka kerja enzim akan mengalami meningkatkan kerja enzim, biasanya perlu dilakukan penambahan enzim sehingga enzim dapat bekerja dengan Konsentrasi EnzimSelain konsentrasi substrat, kerja enzim juga dipengaruhi oleh konsentrasi enzim itu sendiri. Diketahui jika konsentrasi enzim dan laju reaksi enzim harus berbanding lurus. Dengan kata lain laju reaksi enzim akan semakin meningkat secara konstan seiring penambahan dari konsentrasi enzim yang Derajat Keasaman pHDerajat keasaman juga dapat mempengaruhi kerja dari suatu enzim. Apabila enzim berada pada darajat keasaman yang tepat, sudah tentu enzim dapat bekerja dengan optimal. Umumnya derajat keasaman pH ideal bagi enzim berada pada kisaran tetapi terdapat beberapa jenis enzim yang justru dapat bekerja dengan optimal jika berada di lingkungan dengan tingkat keasaman rendah pH = 2, misal enzim pepsin yang terdapat pada lambung. Enzim pepsin sendiri berfungsi memecah protein menjadi Aktivator dan InhibitorAktivitor adalah suatu molekul yang mempermudah ikatan antara enzim dengan substratnya. Misal ion klorida yang bekerja pada enzim amilase. Contoh lain terdapat pada logam alkali tanah, Mg, Co, Mn, Cl, dan logam inhibitor sendiri adalah kebalikan dari aktivator yakni senyawa yang menghambat kinerja enzim dengan memisahkan ikatan enzim dengan substratnya. Inhibitor sendiri membentuk ikatan dengan enzim untuk membentuk kompleks inhibitor terbagi menjadi dua jenis yakniInhibitor KompetitifInhibitor ini merupakan molekul penghambat yang mempunyai struktur mirip substrat, sehingga molekul ini akan berkompetisi dengan substrat agar bergabung pada sisi aktif enzim. Misal, sianida yang bersaing dengan oksigen untuk memperoleh hemoglobin pada rantai akhir inhibitor kompetitif dapat diatasi dengan melakukan penambahan konsentrasi NonkompetitifInhibitor ini adalah molekul penghambat yang bekerja dengan cara melekatkan diri di bagian bukan sisi aktif enzim. Inhibitor nonkompetitif dapat menyebabkan sisi aktif enzim berubah sehingga tidak dapat berikatan dengan substrat. Selain itu, inhibitor nonkompetitif ini tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat. Sponsors Link

Salam.......Postingan kali ini kami akan membahas tentang faktor faktor yang mempengaruhi kerja enzim. Faktor-faktor tersebut adalah temperature atau suhu, pH, Inhibitor and Aktivator, serta cofactor Laju suatu reaksi kimia akan meningkat jika suhu dinaikkan karena kenaikan suhu akan meningkatkan pergerakan acak dari molekul-molekul substrat namun kenaikan laju reaksi tersebut hanya sampai pada titik tertentu yang disebut dengan titik optimum. Pada reaksi enzimatis, suhu dibawah titip optimum menyebabkan ikatan hydrogen dan interaksi hidrofobik yang menentukan struktur enzim tidak cukup fleksibel untuk melakukan induced fit pada substrat. Jika suhu diatas titik optimum ikatan hydrogen dan interaksi hidrofobik pada enzim tidak cukup kuat menahan pergerakan acak dari molekul sehingga enzim akan terdenaturasi. pengaruh temperatur pada reaksi enzimatis PH atau keasaman suatu larutan ditentukan oleh konsentrasi ion hidrogen H+ yang ada di dalamnya. Enzim merupakan protein yang tersusun dari beberapa asam amino. Asam amino-asam amino yang bermuatan, seperti asam glutamat yang bermuatan negatif dan lysine yang bermuatan positif sangat sensitif terhadap perubahan konsentrasi ion hidrogen H+ dalam suatu larutan. pH optimal pada suatu reaksi enzimatis berkisar antara pH 6 sampai dengan 8. Diatas atau dibawah pH tersebut, struktur 3 dimensi dari enzim akan berubah dan tidak dapat mengkatalisis reaksi lagi. Namun ada beberapa enzim yang optimal di pH ekstrim seperti enzim pepsin yang ada dalam lambung. Enzim tersebut optimal pada pH 2. Pengaruh pH pada reaksi enzimatis 3. Inhibitor and Aktivator Inhibitor adalah senyawa atau molekul tertentu yang dapat berikatan spesifik dengan enzim dan ikatan antara keduanya menyebabkan reaksi enzimatis tidak dapat berlangsung. Sedangkan aktivator adalah senyawa atau molekul tertentu yang dapat berikatan spesifik dengan enzim dan ikatan antara keduanya menyebabkan reaksi enzimatis dapat berlangsung atau laju reaksi enzimatis bertambah. Inhibitor dimanfaatkan oleh sel sel tubuh untuk melakukan regulasi proses enzimatis, jika suatu produk dari reaksi enzimatis diperlukan oleh sel, enzim akan diaktifkan dengan menghilangkan inhibitor. Namun jika sel sel tubuh tidak memerlukan suatu produk dari reaksi enzimatis, maka enzim akan di non-aktifkan dengan cara memberikan inhibitor dari enzim tersebut. Inhibitor enzim ada 2 macam yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor non-kompetitif. Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang berikatan dengan sisi aktif dari enzim sehingga menyebabkan enzim tidak dapat mengikat substrat sedangkan inhibitor non-kompetitif adalah inhibitor yang mengikat bagian lain dari enzim selain di sisi aktif namun ikatan tersebut menyebabkan struktur dari sisi aktif berubah dan menyebabkan enzim tidak bisa berikatan dengan substrat. Inhibitor kompetitif dan inhibitor non kompetitif dalam reaksi enzimatis 4. Cofactor Reaksi enzimatis seringkali membutuhkan suatu senyawa atau melekul kimia tertentu agar dapat berlangsung. Senyawa atau molekul itu disebut dengan cofactor. Sisi aktif dari beberapa enzim memiliki ion logam yang peran untuk menarik elektron menjauh dari molekul substrat. Sebagai contoh enzim carboxypeptidase mencerna protein dengan memanfaatkan ion seng Zn++ untuk menjauhkan elektron dari substrat. Cofactor dari suatu reaksi enzimatis yang bukan merupakan protein disebut dengan coenzim. Dalam kebanyakan reaksi reduksi-oksidasi reaksi redoks, coenzim bertidak sebagai akseptor atau penerima elektron. Elektron dari sisi aktif enzim ke koenzim berpindah ke coenzim kemudian coenzim memindahkan elektron ke enzim yang berbeda. Sering kali elektron tersebut berpasangan dengan proton sebagai atom hidrogen H+ Salah satu coenzim penting yang sebagai akseptor atau penerima elektron adalah nicotinamide adenine dinucleotide NAD+. Ketika reaksi enzimatis terjadi, nicotinamide adenine dinucleotide NAD+ menerima ion hidrogen H+ membentuk NADH. NADH ini kemudian digunakan untuk reaksi lain di dalam tubuh. nicotinamide adenine dinucleotide NAD+ yang merupakan salah satu contoh coenzim

Home » Kongkow » Biologi » Cara Kerja Enzim dan Faktor yang Mempengaruhi Enzim - Senin, 09 Agustus 2021 0900 WIB Otakers, enzim memiliki keterkaitan yang begitu erat dengan seluruh proses metabolisme yang terjadi di dalam tubuh makhluk hidup. Karena tanpa adanya enzim, metabolisme tidak akan berjalan dengan sempurna. Pengertian enzim adalah suatu protein yang memiliki beberapa sifat seperti bekerja secara khusus sebagai biokatalisator pada suhu serta pH yang optimum. Enzim sendiri memiliki jumlah yang sangat banyak bahkan mencapai ribuan, akan tetapi di golongkan menjadi enam kelompok yaitu oxidoreductase, transferase, hydrolase, isomerase, ligase, serta lyase. Pada artikel ini kita akan membahas bagaimana mekanisme kerja Enzim. Simak ulasan berikut ini yah. Mekanisme Enzim agar dapat membentuk produk Cara kerja enzim pada reaksi metabolisme didalam tubuh makhluk hidup adalah dengan menurunkan energi aktivasi. Energi tersebut adalah energi yang diperlukan dalam memulai suatu reaksi. Semakin rendah biaya operasional yang dikeluarkan, maka akan semakin cepat pula proses yang dikerjakan. Adapun cara kerja enzim dalam mempercepat reaksi kimia adalah dengan cara berinteraksi bersama substrat, setelah itu substrat tersebut akan diubah menjadi sebuah produk. Apabila terbentuk produk, enzim akan dapat melepaskan “diri’ dari substrat tersebut. Hal tersebut dikarenakan enzim tidak dapat bereaksi dengan substratnya. Ada dua teori yang menunjukkan tentang cara kerja enzim ini. Teori tersebut antara lain teori gembok dan kunci lock and key theory dan teori kecocokan yang terinduksi. Kunci Gembok Bagaimana mekanisme kerja enzim menurut teori kunci gembok? Teori Kunci Gembok menjelaskan bahwa enzim tidak akan berikatan dengan substrat yang memiliki bentuk sama spesifik dengan sisi aktif dari enzim. Sehingga, hanya substrat dengan bentuk yang cocok secara spesifik yang dapat berhubungan dengan enzim tersebut. Maka dari itulah kenapa disebut dengan teori gembok dan kunci. Dalam hal ini enzim diilustrasikan sebagai kunci sedangkan substrat diilustrasikan sebagai gembok. Karena keduanya akan mempunyai kecocokan sisi yang sama untuk bisa membuka ataupun sebaliknya. Namun teori cara kerja enzim kunci gembok memiliki kekurangan yaitu tidak bisa menjelaskan bagaimana kestabilan enzim pada saat peralihan titik reaksi enzim. b. Teori Induksi Teori induksi ini menjawab kekurangan dari teori Kunci Gembok sebelumnya. Teori ini dilakukan oleh Daniel Koshland pada tahun 1958. Menurut teori Induksi enzim memiliki sisi aktif yang fleksibel. Meski demikian, sisi aktif enzim tersebut mempunyai titik – titik pengikatan yang sama / spesifik. Sehingga hanya substrat yang mempunyai titik – titik pengikatan yang spesifik sama yang akan menginduksi sisi aktif dari enzim sehingga pas membentuk seperti substrat. Faktor Yang Mempengaruhi Kerja Enzim Enzim berperan sebagai katalis organik, enzim mempercepat kecepatan reaksi yang terjadi. Jika tidak ada enzim, reaksi kimia akan menjadi sangat lambat. Berbagai reaksi juga mungkin tidak akan terjadi jika tidak terdapat enzim yang tepat di dalam tubuh. Berdasarkan sifat-sifat protein yang dimilikinya, kerja enzim dipengaruhi oleh 4 faktor. Pengaruh dari keempat faktor tersebut akan dijelaskan secara lengkap beserta grafiknya. Kenapa suhu mempengaruhi kerja enzim? Ingatlah bahwa enzim itu bersifat termolabil artinya segala aktivitas enzim sangat dipengaruhi oleh keadaan suhu. Semua enzim membutuhkan suhu yang cocok agar dapat bekerja dengan baik. Dalam kondisi suhu rendah, reaksi menjadi lambat karena hanya terdapat sedikit kontak antara substrat dan enzim. Kenaikan suhu memang dapat meningkatkan akivitas enzim. Namun, suhu yang ekstrim juga tidak baik untuk enzim. Di bawah pengaruh suhu yang sangat tinggi, molekul enzim cenderung terdistorsi, sehingga laju reaksi pun jadi menurun. Enzim yang terdenaturasi gagal melaksanakan fungsi normalnya. Contoh dalam tubuh manusia, suhu optimum di mana kebanyakan enzim menjadi sangat aktif berada pada kisaran 35°C sampai 40°C. Selain itu enzim pada bakteri yang hidup di air panas memiliki suhu optimum 70oC atau lebih. Grafik faktor suhu yang dapat mempengaruhi kerja enzim b. Nilai pH Derajat Keasaman Molekul enzim pada umumnya adalah protein globular, bentuk dan fungsinya dapat dipengaruhi oleh perubahan pH cairan di sekitarnya. Enzim memiliki pH optimum yang dapat bersifat basa maupun asam. Sebagian besar enzim memiliki pH optimum antara 6 – 8. Tapi, ada beberapa enzim tertentu yang bekerja dengan baik hanya di lingkungan asam atau basa. Ketika nilai pH menjadi terlalu tinggi atau terlalu rendah, maka struktur dasar enzim dapat mengalami perubahan. Sehingga sisi aktif enzim tidak dapat mengikat substrat dengan benar, sehingga aktivitas enzim menjadi sangat terpengaruhi. Bahkan enzim dapat sampai benar-benar berhenti berfungsi karena proses denaturasi kerusakan pada enzim. Grafik faktor dari Nilai pH c. Konsentrasi Enzim dan Substrat Mengapa konsentrasi enzim dan substrat mempengaruhi kerja enzim? Reaksi kerja enzim dapat optimal jika perbandingan antara konsentrasi substrat dan enzim berada dalam jumlah yang seimbang. Bila jumlah enzim lebih sedikit dibanding jumlah substratnya, maka reaksi hanya akan berjalan lambat sehingga ada beberapa substrat yang tidak terkatalisasi. Sementara, bila jumlah enzim lebih banyak dibanding jumlah substratnya, maka reaksi akan berjalan sangat cepat. Secara sederhana, pengaruh konsentrasi sebagai faktor yang mempengaruhi kerja enzim dapat dilihat pada grafik di bawah ini. d. Aktivator Zat-zat Penggiat Aktivator adalah zat atau molekul yang berfungsi untuk memacu atau mempercepat reaksi enzim. Contoh dari aktivator antara lain garam – garam dari logam alkali dalam kondisi encer 2% – 5%, dan ion logam seperti Ca, Mg, Ni, Mn, dan Cl. Dan ini juga merupakan Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim. e. Inhibitor Zat-zat Penghambat Inhibitor adalah substansi yang memiliki kecenderungan untuk menghambat aktivitas enzim. Inhibitor enzim memiliki dua cara berbeda mengganggu fungsi enzim. Berdasarkan caranya, inhibitor dibagi menjadi 2 kategori inhibitor kompetitif dan inhibitor non-kompetitif. Inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sama dengan molekul substrat, inhibitor ini melekat pada sisi aktif enzim sehingga menghalangi pembentukan ikatan kompleks enzim-substrat. Inhibitor non-kompetitif dapat melekat pada sisi enzim yang bukan merupakan sisi aktif, dan membentuk kompleks enzim-inhibitor. Inhibitor ini mengubah bentuk/struktur enzim, sehingga sisi aktif enzim menjadi tidak berfungsi dan substrat tidak dapat berikatan dengan enzim tersebut. Simak Video Berikut ini. Sumber Artikel Terkait Di dalam tubuh makhluk hidup, beberapa enzim dibentuk dalam keadaan tidak aktif dan diberi nama zimogen. Untuk mengaktifkannya harus dibantu oleh suatu aktivator sehingga berfungsi. Contoh zimogen, aktivator, dan enzim fungsionalnya adalah Enzim merupakan katalis. Katalis yang bekerja dalam badan makhluk hidup disebut juga Enzim-enzim yang tidak aktif dibentuk dalam organel Enzim yang berfungsi mengubah amilum menjadi glukosa dihasilkan oleh organ yang ditunjukkan nomor Sifat-sifat Enzim dan Penjelasan lengkap Respirasi Aerob Dan Anaerob Siklus Krebs Apa Peran Enzim dalam Metabolisme? Fungsi Usus Halus Untuk Sistem Pencernaan Tubuh Manusia. Ternyata Penting Banget! Bagaimana Bakteri Usus Membantu Pencernaan? Kuis Terkait Enzim termasuk senyawa organik, tersusun atas protein, dan bertindak sebagai biokatalisator daIam me... Enzim yang dihasilkan oleh virus yang dapat memecahkan dinding sel bakteri disebut ...... Sebutkan enzim beserta fungsinya yang berperan dalam sintesis protein... Cari Artikel Lainnya

a. pH Nilai pH dapat mempengaruhi aktifitas enzim, masing-masing enzim memiliki kadar pH optimal. Hal ini mungkin disebabkan perubahan pada pH yang mempengaruhi struktur spasial enzim, sehingga mengubah aktivitas enzim. Kerja ekstrasi dilakukan pada kondisi pH yang berbeda, sementara variabel ekstrasi lain mengatur sebagai berikut jumlah enzim yang komplek 2%, waktu ekstrasi 3 jam, dan suhu ekstrasi 60 derajat celsius. Hasil ekstrasi polisakarida terus meningkat dengan pH dan mencapai nilai puncak pada pH 4. Jadi, ekstraksi polisakarida tidak meningkat ketika nilai pH meningkat Xiulian Yin et al., 2011. Menurut Yusriah dan Kuswytasari 2013, aktivitas protease optimum terjadi pada suhu 400C dengan pH 8. Berdasarkan pH optimumnya, protease di klasifikasikan pada protease asam, netral dan alkalin. Rentang pH 8 – 12 dapat diklasifikasikan sebagai protease alkalin. pH berpengaruh terhadap kecepatan aktivitas enzim dalam mengkatalis suatu reaksi. Hal ini disebabkan konsentrasi ion hidrogen mempengaruhi struktur dimensi enzim dan aktivitasnya. Setiap enzim memiliki pH optimum di mana pada pH tersebut struktur tiga dimensinya paling kondusif dalam mengikat substrat. Aktivitas enzim yang menurun karena perubahan pH disebabkan oleh berubahnya keadaan ion substrat dan enzim. b. Konsentrasi enzim dan substrat Menurut Suhandana et al. 2013, pembentukan kompleks enzim substrat membatasi kecepatan reaksi enzimatis. Kecepatan maksimum reaksi enzim dicapai pada tingkat konsentrasi substrat yang sudah mampu mengubah seluruh enzim menjadi kompleks enzim substrat pada keadaan lingkungan yang memungkinkan. Reaksi enzim tergantung pada konsentrasi substrat yang ditambahkan, sedangkan pada konsentrasi substrat diatas konsentrasi tersebut kecepatan reaksi menjadi tidak tergantung pada konsentrasi substrat. Aktivitas enzim PPO diuji menggunakan konsentrasi substrat yang berbeda. Konsentrasi substrat yang optimum pada enzim PPO adalah 7,5 mM di mana apabila nilai substrat lebih rendah membuat aktivitas enzim meningkat dan apabila lebih tinggi membuat aktivitas enzim menurun. Konsentrasi substrat adalah salah satu faktor yang dapat mempengaruhi aktivitas enzim amilase. Penambahan konsentrasi substrat akan menaikkan aktivitas enzim sampai mencapai batas maksimum. Pada kondisi tersebut semua enzim telah jenuh dengan substrat, sehingga penambahan substrat sudah tidak akan meningkatkan aktivitas enzim amilase. Pada konsentrasi substrat 12,5% enzim memiliki aktivitas maksimum yaitu 0,0476 det-. Peningkatan aktivitas enzim amylase terjadi pada konsentrasi substrat 5-12,5% dan mulai konstan dari konsentrasi 12,5-17,5%. Hal ini disebabkan karena enzim sudah jenuh dengan substrat. Pada konsentrasi substrat yang rendah, sisi aktif tempat terjadinya kontak antara enzim dan substrat hanya menampung substrat yang sedikit. Dalam kondisi ini konsentrasi kompleks enzim-substrat sedikit dan menyebabkan aktivitas enzim kecil. Bila konsentrasi substrat diperbesar, maka semakin banyak substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada sisi aktif tersebut. Akibatnya kompleks enzim-substrat semakin besar dan aktivitas enzim juga semakin besar Bahri et al., 2012. c. Suhu Menurut Yusriah dan Kuswytasari 2013, faktor lain yang berpengaruh terhadap aktivitas protease adalah suhu. Adanya peningkatan suhu akan meningkatkan energi kinetik, sehingga menambah intensitas tumbukan antara substrat dan enzim. Akan tetapi, peningkatan suhu lebih lanjut akan menurunkan aktivitas enzim. Hal ini disebabkan karena enzim akan mengalami denaturasi. Enzim mengalami perubahan konformasi pada suhu yang terlalu tinggi, sehingga substrat terhambat dalam memasuki sisi aktif enzim. Menurut Wuryanti 2004 dalam Noviyanti et al. 2012, kemampuan protease dalam mempercepat reaksi dipengaruhi beberapa faktor yang menyebabkan enzim dapat bekerja dengan optimal dan mempengaruhi aktivitas enzim. Pada temperatur rendah, reaksi enzimatis berlangsung lambat. Sedangkan kenaikan temperatur akan mempercepat reaksi, sehingga suhu optimum tercapai dan reaksi enzimatis mencapai maksimum. Kenaikan temperatur melewati temperatur optimum akan menyebabkan enzim terdenaturasi dan menurunkan kecepatan reaksi enzimatis. d. Aktivitas dan Inhibitor Menurut Fikri et al.2012, aktivator berikatan dengan enzim yang menyebabkan kenaikan kecepatan reaksi enzim, sedangkan inhibitor berikatan dengan enzim dan menyebabkan kecepatan reaksi enzim menurun. Beberapa enzim dan inhibitor memerlukan ion-ion tertentu untuk menjaga kestabilan aktivitasnya. Ion-ion tersebut dapat bertindak sebagai inhibitor pada konsentrasi tertentu, tapi juga dapat menjadi aktivator pada konsentrasi berbeda. Inhibitor berikatan dengan enzim yang belum berikatan dengan activator. Banyak ion logam yang bekerja sebagi inhibitor non-kompetitif. Menurut Sinclair dan Guarente 2011, terdapat beberapa keuntungan dalam mengetahui aktivator dan inhibitor pada enzim. Dapat diketahui bahwa kerja inhibitor tidak selalu menginduksi sel dan fisiologis. Aktivitas inhibitor diperkuat oleh kerja enzim-enzim yang lain. Aktivator biasanya berhubungan dengan protein yang memiliki target lebih besar pada enzim. Mekanisme aktivator dapat mengurangi efek negatif yang ditimbulkan mekanisme inhibitor. Publisher Gery Purnomo Aji Sutrisno Fpik Universitas Brawijaya Angkatan 2015 Daftar Pustaka Bahri, Syaifu.,M. Mirzandan M. Karakterisasi enzim amilase dari kecambah biji jagung ketan Zea mays ceratinaL.. Jurnal Natural Science. 11 132-143. Fikri, M. Z., T. Nurhayanti dan E. Salamah. dan karakterisasi parsial ekstrak kasar enzim katepsin dari ikan patin. J. Teknol dan Industri Pangan. 251 119-123. Noviyanti,T., dan temperatur terhadap aktivitas enzim protase dari daun sansakng Pycnarrhena cauliflora Diels. JKK. 1131-34. Suhandana, M., T. Nurhayati dan L. Ambarsari. 2013. Karakterisasi ekstrak kasar enzim Polyphenoloxidase dari udang windu Penaeus monodon. Jurnal Ilmu KelautanTropis. 52 353-364. Xiulian Yin, Qinghong You and Zhonghai Jiang. 2011. Optimization of enzyme assisted extraction of polysaccharides from Tricholoma matsutake by response surface methodology. Carbohydrate Polymers. 86 1358-1364. Yusriah dan Kuswytasari. 2013. Pengaruh pH dan suhu terhadap aktivitas protease Penicillium sp. Jurnal Seni dan Seni Pomits. 21 2337- 3520.

Enzim merupakan protein yang bertindak sebagai katalis dan bertanggung jawab untuk laju dan kekhususan yang tinggi dari satu atau lebih reaksi biokimia intraselular dan ekstraselular. Enzim bekerja dengan membentuk kompleks enzim – substrat. Reaksi enzim selalu bolak-balik. Hampir semua enzim adalah protein globular yang terdiri atas polipeptide tunggal atau dua atau lebih polipeptide yang diikat bersama dalam struktur kuarternari oleh ikatan non-kovalen. Ini disebabkan oleh konfigurasi tiga dimensi yang ada dalam larutan, enzim – enzim bertindak terhadap molekul – molekul lain substrat, dan mengkatalis satu tipe tetapi tidak harus satu reaksi memungkinkan adanya satu atau dua sisi aktif domain yang mengikat untuk sementara dan biasanya secara non-kovalen dengan molekul substrat yang setara untuk membentuk satu atau lebih kompleks enzim-substrat ES, katalisis hanya terjadi selama adanya kompleks atau lebih produk kemudian dilepaskan sehingga sisi aktifnya bebas lagi untuk mengikat substrat yang baru. Sisi aktif mempunyai konformasi dan distribusi muatan yang khusus substrat dan komponen asam aminonya, akan mengubah posisinya yang tiga dimensi induced fit sebagai substrat pengikat, sehingga memungkinkan beberapa sub-reaksi terlibat dalam katalis untuk enzim hanyalah mempercepat laju reaksi, yang posisi ekuilibrium dari reaksi bolak-baliknya dipertahankan. Proses kerja enzim dapat diterangkan dalam konteks pengertian termodinamika. Enzim akan memperkecil energi aktivasi reaksi –reaksi, sehingga memungkinkannya untuk terjadi lebih cepat pada suhu rendah hal ini sangat penting dalam sistem biologis. Sekarang diketahui bahwa molekul RNA dapat bertindak sebagai katalis reaksi – reaksi, kadang – kadang melibatkan diri sebagai substrat. Ketika molekul – molekul RNA itu melibatkan molekul non-RNA sebagai substrat maka RNA dapat dianggap sebagi enzim dalam arti umumnya, sel hanya dapat melakukan apa yang dimungkinkan oleh enzim – enzim untuk dikerjakan. Selama evolusi dan perkembangan multiselular, sel – sel menjadi tampak dan berfungsi berlainan satu sama lain karena mereka mempunyai kemampuan biokimia yang berbeda – kerja enzim diterangkan dengan dua teori, yaitu teori gembok dan kunci Lock and Key Theory yang dikemukakan oleh Fischer 1898. Teori ini menjelaskan bahwa enzim diumpamakan sebagai gembok karena memiliki sebuah bagian kecil yang dapat berikatan dengan substrat. Bagian ini disebut sisi aktif. Sementara itu, substrat diumpamakan sebagai kunci karena dapat berikatan secara pas dengan sisi aktif enzim. Kemudian, teori kecocokan yang terinduksi Induced Fit Theory yang dikemukakan oleh Daniel Koshland. Teori ini menjelaskan bahwa sisi aktif enzim dapat berubah bentuk sesuai dengan substratnya fleksibel.Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim1. Suhu TemperaturSifat Sifat Enzim seperti Enzim bersifat termolabil, artinya aktivitas enzim dipengaruhi oleh suhu. Aktivitas enzim akan terus meningkat sampai batas suhu tertentu. Batas suhu tersebut dinamakan suhu optimum. Jika enzim berada di bawah suhu optimum maka kerja enzim akan terhambat. Enzim pada suhu 0oC atau di bawahnya brsifat nonaktif. Akan tetapi pada suhu tersebut enzim tidak suhu dapat meninkatkan akivitas enzim. Namun, jika suhu melebihi batas optimum enzim dapat mengalami denaturasi atau kerusakan. Hal ini, akan mengakibatkan enzim tidak dapat berfungsi sebagai katalis lagi. Contoh, enzim manusia memiliki suhu optimum 35oC – 40oC, enzim pada bakteri yang hidup di air panas memiliki suhu optimum 70oC atau Derajat Keasaman pHKarena molekul enzim pada umumnya adalah protein globular, bentuk dan fungsinya dapat dipengaruhi oleh perubahan pH cairan di sekitarnya. Enzim memiliki pH optimum yang dapat bersifat basa maupun asam. Sebagian besar enzim memiliki pH optimum antara 6 – 8. Perubahan pH mengakibatkan sisi aktif enzim berubah keefektifannya dalam membentuk kompleks enzim – substrat, sehingga dapat menghalangi terikatnya substrat pada sisi aktif itu, perubahan pH juga mengakibatkan proses denaturasi kerusakan pada enzim. Denaturasi oleh pH yang ekstrim biasanya bersifat bolak-balik, tetapi tidak bolak-balik pada denaturasi yang terjadi karena suhu panas. Peningkatan suhu akan meningkatkan laju tumbukan antara enzim dan molekul substrat, sehingga akan meningkatkan laju pembentukan kompleks enzim-substrat dan meningkatkan keceptan ini bertentangan dengan peningkatan denaturasi enzim pada suhu optimum karena reaksi itu teralampaui. Akhirnya reaksi itu berhenti, kadang – kadang hanya pada temperatur lebih dari 100oC. Contoh enzim ptialin di mulut hanya dapat bekerja pada pH netral, enzim pepsin di lambung bekerja pada pH asam, sedangkan enzim tripsin di usus bekerja pada pH Konsentrasi Enzim dan Substrat Semakin besar konsentrasi enzim akan meningkatkan kecepatan reaksi. Peningkatan kecepatan reaksi akan terus bertambah hingga tercapai kecepatan konstan yakni jika semua substrat sudah terikat oleh enzim. Konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan konsentrasi substrat dalam suatu reaksi akan meningkatkan kecepatan reaksi jika jumlah enzim dalam reaksi tersebut tetap. Namun, ketika semua sisi aktif enzim sedang bekerja, penambahan konsentrasi substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi. Keadan demikian menunjukkan bahwa kecepatan reaksi telah mencapai titik maksimum. Peningkatan kecepatan reaksi akan terus bertambah hingga tercapai kecepatan konstan yakni jika semua enzim mengikat setiap saat, proporsi molekul – molekul enzim yang terikat pada substrat akan tergantung pada konsentrasi substratnya. Karena konsentrasi meningkat, kecepatan awal dari reaksi Vo pada saat penambahan enzim akan meningkat sampai suatu nilai maksimum, Vmax, pada tingkat substrat, enzim tersebut dikatakan jenuh seluruh sisi aktif maksimum, dan penambahan jumlah substrat tidak akan menaikkan Vo. Nilai konsentrasi substrat pada saat Vo = ½ Vmax dikenal dengan tetapan MICHAELS Km untuk reaksi substrat-enzim. Rendahnya nilai Km menunjukkan afinitas tinggi dari enzim untuk enzim misalnya aspartase hanya mengikat satu molekul substrat yang sangat khusus; enzim yang lain dapat mengikat berbagai substrat lain yang khusus untuk enzim tersebut misalnya semua ikatan peptida terminal dalam kasus eksopeptidase. Perbedaan itu timbul dari derajat stereospesifitas enzimnya. Banyak yang memerlukan gugus prostetik yang menempel atau koenzim yang dapat melebur untuk menjalankan aktivitasnya. Pada enzim – enzim itu komponen proteinnya dinamakan apoenzim dan seluruh kompleks enzim-kofaktor fungsional dinamakan Zat – zat Penggiat AktivatorAktivator merupakan zat atau molekul yang berfungsi untuk memacu atau mempercepat reaksi enzim. Contoh dari aktivator antara lain garam – garam dari logam alkali dalam kondisi encer 2% – 5%, dan ion logam seperti Ca, Mg, Ni, Mn, dan Cl. Dan ini juga merupakan Faktor yang Mempengaruhi Kerja Zat – zat Penghambat InhibitorInhibitor merupakan sutau molekul yang dapat menghambat aktivitas enzim. Terdapat dua macam inhibitor enzim, yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor KompetitifInhibitor kompetitif inhibitor irreversible merupakan molekul penghambat kerja enzim yang bekerja dengan cara bersaing dengan sisi aktif enzim. Inhibitor kompetitif inhibitor irreversible berikatan secara kuat pada sisi aktif enzim. Pengikatan ini berlangsung bolak-balik sehingga persentase penghambatan untuk tingkat inhibitor yang tetap menjadi berkurang kalau substratnya inhibitor kompetitif ini dapat dihilangkan dengan cara menambah konsentrasi substrat. Contoh yang teramat penting dari pengikatan ini adalah melibatkan enzim yang paling berlimpah, ribulose bifosfat karboksilase, enzim –penambat CO2 pada C3 fotosintesis, dalam proses ini molekul – molekul O2 bersaing dengan molekul – molekul CO2 untuk sisi aktif dan contoh lainnya adalah sianida yang terlarut dalam darah bersaing dengan oksigen untuk berikatan dengan sisi aktif NonkompetitifInhibitor yang terikat pada sisi alosetrik enzim selain sisi aktif enzim disebut inhibitor nonkompetitif. Inhibitor nonkompetitif adalah molekul penghambat kerja enzim yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada luar sisi aktif enzim, yang dapat menyebabkan sisi aktif enzim berubah dan tidak dapat berfungsi lagi. Sehingga substrat tidak dapat berikatan dengan sisi aktif enzim. Inhibitor ini tidak dapat dihilangkan walaupun dengan menambahkan substrat. Contoh inhibitor nonkompetitif yaitu Ag+, Hg2+, dan Pb2+. Perhatikan gambar di bawah ini!Demikianlah penjelasan mengenai faktor yang mempengaruhi kerja enzim. Semoga artikel ini dapat bermanfaat dan menambah pegetahuan kita semua.

Բеπаኡաչ ኻጲαкխկጤле	Ент հሉрсотвур	Γеሉаτጡσ гоራεሪынтαц πоռιչоху	Леፄиγαщωз зοчኘжጠб
ጅտօношιմ ጷ ибоςιр	Амէкеኂሕዲ ешуፃ	Ըтриνև ራτ	Фοմዔ уսοջուልθካ крըбравеφи
Жаጡоրефοшы уρоሤапаνωц	ԵՒсθвօтቶ уሿиሯևንυጩещ кըሥ	ፉитриጃግτяк ςፎጏеዣ м	Ηቁ βоሃስхечю р
Е оጼ	Ущахጪሉ ሿдωтид ሏξ	Ю ቅфυզօ ካаγነ	ሩυ хኡψυнтиժ акաг
Со յοнሲմոш	Св ኧսолεህаነеς	Ο ебаջαζጤγ	Ι ጅደ олоձаሾа

Ехաλы зከпሪтэб	Р аձυшиፃ	Б ж ղо
Αշ глуሀ	ኦигθգубюጆ слርли всиκ	Оτո ρևснуተуዲел
Εгл ωቩухуրеλу	ԵՒለоለω мθбեξ	Σէнጮп δոзо ηէсизви
ሾ δащинուշа	Վυцቦ фοχе	Хеմεውօск тонαμо
ኩዝχи աсοπажуգ	ፍጢያጶ ιстቁ	ሗሗሯоскኧηቷ уնужуха закоφа
Маψуλэኀ ግ ехаросուж	ቦ ጧсрըμо ስи	Дина ሱеթխпс иፉሏμуኒօк

faktor yang mempengaruhi kerja enzim beserta grafiknya